保罗·博耶（1997年诺贝尔化学奖得主）
保罗·博耶 （Paul D. Boyer，1918年7月31日—2018年6月2日） 1997年诺贝尔化学奖得主
【Infobox】
┌─────────────────────────────────────────────┐ │ 中文名 │ 保罗·德洛斯特·博耶 │ │ 外文名 │ Paul Delos Boyer │ │ 出生 │ 1918年7月31日，美国犹他州普罗沃 │ │ 逝世 │ 2018年6月2日，美国加利福尼亚州 │ │ │ 洛杉矶 │ │ 国籍 │ 美国 │ │ 母校 │ 杨百翰大学、威斯康星大学麦迪逊分校 │ │ 知名成就 │ ATP合成酶的旋转催化机制（结合变化 │ │ │ 机制） │ │ 奖项 │ 诺贝尔化学奖（1997） │ │ 研究领域 │ 生物化学、酶学 │ └─────────────────────────────────────────────┘
【生平】
保罗·博耶1918年出生于犹他州普罗沃的一个摩门教家庭。父亲是五金店业主，母亲是家庭主妇。博耶从小在农村长大，对大自然发生浓厚兴趣。他在杨百翰大学（Brigham Young University）学习化学，1939年获得学士学位。
博耶随后进入威斯康星大学麦迪逊分校攻读生物化学，1943年获得博士学位。他的博士研究关注蛋白质的血清学性质，为他后来的酶学研究奠定了基础。
博士毕业后，博耶先后在斯坦福大学（1943-1945年）、明尼苏达大学（1945-1956年）、明尼苏达大学的医学院（1956-1963年）任职。1963年，他加入加州大学洛杉矶分校（UCLA），担任化学与生物化学系教授，并在该校工作至退休（1990年）。
【学术生涯】
博耶从1950年代开始系统地研究酶的催化机制。他开发了用同位素交换技术来阐明酶结合位点结构和反应步骤的方法——他的"同位素探针"技术在后来的ATP合成酶研究中发挥了关键作用。
1960年代，博耶提出了一种新的酶催化模型：结合变化机制（Binding Change Mechanism）。按照传统理论，ATP的合成是底物结合→化学转化→产物释放的单向过程。博耶则提出：在ATP合成酶中，三个催化位点通过旋转协调工作——当一个位点结合ADP和磷酸根时，另一位点释放新合成的ATP，第三位点正在催化反应。他认为ATP合成本质上是利用质子流驱动的一种"旋转催化"。
这一理论在当时是革命性的。生物化学界长期认为，酶催化的能量主要用于化学键的形成。博耶则指出，对ATP合成酶而言，能量主要用于释放已被合成的ATP——结合变化机制的核心在于"能量驱动产物释放，而非驱动合成本身"。
博耶的观点在1970-1980年代广受质疑。很多同行认为旋转催化不可能是真的，因为酶的稳定性需要完全固定的结构。但是约翰·沃克1990年代通过X射线晶体学确定的ATP合成酶三维结构完全证实了博耶的预测——ATP合成酶的催化亚基确实呈环形排列，中心亚基可以旋转。
【获奖成就】
博耶与约翰·沃克、延斯·斯科共同获得1997年诺贝尔化学奖。博耶和沃克的贡献各占一半，分别表彰他在ATP合成酶催化机制方面的研究和沃克在ATP合成酶三维结构方面的研究。
其他重要荣誉： - 1970年：美国国家科学院院士 - 1974年：美国艺术与科学学院院士 - 1981年：美国化学学会生物化学奖 - 1989年：英国皇家学会外籍院士 - 1997年：诺贝尔化学奖 - 1998年：亚利桑那州立大学科学贡献奖章
【历史贡献】
博耶的"结合变化机制"和"旋转催化"理论是整个分子生物学的里程碑之一。ATP（腺苷三磷酸）是细胞内一切生命活动的能量通货。理解ATP合成酶如何从ADP和磷酸根合成ATP，是理解生命能量代谢的核心。
博耶的工作揭示了一个震惊生物界的现象：自然界最精密的分子机器——ATP合成酶——本质上是一个旋转的分子马达。它利用跨膜质子驱动力（化学渗透梯度）驱动中心亚基旋转，旋转过程中三个催化位点交替构象变化，完成ATP的合成。这一机制实现了生物化学中最重要且最高效的能量转化。
博耶的理论还为后来整个分子马达领域的研究（如鞭毛马达、肌球蛋白）奠定了基础。
【轶事典故】
博耶提出ATP旋转催化机制时，许多同行认为这"太不可思议了"。他的一位同事曾当面说："保罗，你可能搞错了。"博耶没有退缩，而是用更多实验证明自己的理论。他花费了20多年的时间才让整个科学界接受他的想法。
尽管做出了诺贝尔奖级的发现，博耶为人极其谦逊。他坚持称自己的发现是"站在巨人的肩膀上"。他向学生强调，科学的进步来自耐心的积累而非一夜成功。
博耶94岁时仍然思路清晰，能详细讨论生物化学的细节问题。2018年6月他在洛杉矶去世，享年99岁。
博耶的博士后导师曾预测他会成为一位好生物化学家，但"不会成为伟大的科学家"。博耶用一生证明了这个预言的错误。
【参考文献】
1. Nobel Foundation. Paul D. Boyer – Biographical. NobelPrize.org, 1997. 2. Boyer, P. D. (1965). Carboxyl activation as a possible common reaction in substrate level and oxidative phosphorylation. Oxidases and Related Redox Systems, 2, 994-1008. 3. Boyer, P. D. (1975). A model for conformational coupling of membrane potential and proton translocation to ATP synthesis and to active transport. FEBS Letters, 58(1-2), 1-6. 4. Boyer, P. D. (1993). The binding change mechanism for ATP synthase — Some probabilities and possibilities. Biochimica et Biophysica Acta, 1140(3), 215-250. 5. Boyer, P. D. (1997). The ATP synthase — a splendid molecular machine. Angewandte Chemie International Edition, 37(16), 2296-2312.